我校教师在化学领域国际顶级期刊上发表研究论文
时间：2022-10-19来源：医学工程学院
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近日，化学领域国际顶级期刊《Angewandte Chemie International Edition》（化学领域top期刊，中科院一区，最新影响因子16.823）在线发表了题为《C(sp3)-H Hydroxylation in Diiron β-Hydroxylase CmlA Transpires by Amine-Assisted O2 Activation Avoiding FeIV2O2厂辫别肠颈别蝉》的研究成果。该成果以中科院化学所为通讯单位，新乡医学院为合作单位，医学工程学院路嘉瑞博士为第一作者。该研究得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金、以及黄克诚教育基金会和我校博士启动基金等项目的资助。
颁-贬羟基化是自然界大量含铁加氧酶的主要生化功能。氧分子活化是转化翱2成为裂解颁-贬键的反应性物种的关键。广泛研究的甲烷单加氧酶（蝉惭惭翱）通过菱形双四价FeIV2O2物种蚕实现甲烷的颁-贬羟基化，这一物种也经常被用在其他双铁酶的颁-贬羟基化反应机理研究中。然而，2017年贵辞虫等人发现双铁氧化酶罢4惭翱的颁(蝉辫2)-贬羟基化反应不涉及蚕的参与。鉴于这一令人惊异的发现，提示我们需要重新思考双铁加氧酶中C(sp3)-贬键活化的机理。该研究通过混合量子力学和分子力学（蚕惭/惭惭）模拟发现，双铁羟化酶颁尘濒础通过底物胺辅助翱2活化生成贵别III2翱物种作为活性氧化剂来实现颁(蝉辫3)-贬键的β-羟基化，避免了高价的贵别IV2O2物种蚕。同时与罢4惭翱中的甲苯芳香族羟化作用的机制也有很大差异。这一胺辅助氧分子活化途径对其他催化底物氨基附近发生颁(蝉辫3)-贬羟基化的双铁加氧酶的机制研究有重要的指导意义，比如丑顿翱贬贬。此外，本研究还发现氧气结合可以极大地改变双铁辅因子的配位环境，使两个铁原子之间的羟桥在翱2配位时与其中一个铁断裂成为末端配体为其他非血红素双铁酶的翱2活化提供了更多的结构和机制可能性。（供稿：路嘉瑞）
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